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Biotecnologia: melhorando a eficiência das proteínas

Jessé Lacerda | JULHO 2017

Domínio público/ Licença CC0

A biotecnologia tem permitido o desenvolvimento de tecnologias baseadas em microorganismos, causando impactos nas áreas da saúde, da biomedicina, da agricultura e até no setor industrial. E é neste setor que se está sendo desenvolvida uma recente pesquisa da Unicamp, que abre caminho para que proteínas produzidas por bactérias sejam utilizadas na indústria. No Brasil, a biotecnologia é uma das principais linhas de ação em pesquisa e inovação.

Instituto de Química da Unicamp, foto por  Renato M.E. Sabbatini/ Licença CC-BY-SA-2.5

Nos processos industriais, uma reação química promove a transformação de certas substâncias em outras substâncias desejadas. Por exemplo, no processo de obtenção de biodiesel, a gordura reage com um álcool e se transforma em combustível. Nesse caso, a gordura e o álcool são os reagentes, e o biodiesel é o produto.

Para otimizar o aproveitamento energético das indústrias, o uso de catalisadores nas reações químicas é crucial. Os catalisadores são substâncias que aumentam a velocidade das reações industriais e, como não são consumidos pelas reações, podem ser reaproveitados em um novo processo.

Um exemplo de catalisador são as enzimas, que são proteínas obtidas a partir de organismos vivos, e que podem catalisar uma variedade de reações nos processos industriais. Esses catalisadores biológicos proporcionam uma substancial economia de energia e também uma redução de custo na produção industrial. Sendo assim, as enzimas têm um significativo potencial biotecnológico.

Na prática, o uso industrial de enzimas permite que o setor tecnológico torne os processos industriais mais próximos dos eficientes e delicados processos que ocorrem na natureza. Entre as enzimas utilizadas pela indústria, está a classe das lipases, proteínas sintetizadas por bactérias e com a capacidade de catalisar inúmeras reações da indústria química, farmacêutica, alimentar e de biodiesel. Com o advento da engenharia de proteínas, as lipases converteram-se no mais importante grupo de catalisadores biológicos.

No entanto, para que as lipases sejam empregadas nos processos industriais, é necessário que elas sejam estáveis nas condições em que esses processos ocorrem. A estabilidade de um biocatalisador é limitada pela temperatura e pelo tipo de substâncias envolvidas em cada processo.

Dessa forma, a engenharia de proteínas busca superar a limitação natural das enzimas, tornando-as estáveis para a aplicação na indústria. Para isso, é fundamental entender como a atividade das enzimas é afetada quando elas interagem com as substâncias envolvidas nos processos industriais.

É nesse sentido que a pesquisa da Unicamp colabora para que as proteínas, como a lipase BCL, sejam usadas industrialmente. A lipase BCL é uma enzima sintetizada pela bactéria Burkholderia cepacia, que raramente causa problemas a indivíduos saudáveis. Os cientistas da universidade conseguiram obter uma descrição detalhada de como a BCL interage com uma mistura de água, ureia e sorbitol.

Burkholderia cepacia, imagem de domínio público/ Licença CC0

Em geral, a reação entre duas substâncias é facilitada quando elas estão dissolvidas em uma terceira substância, o  solvente, que não reage com as substâncias da reação. A água é o exemplo de solvente não orgânico mais comum. Por outro lado, os solventes orgânicos, embora sejam são utilizados em inúmeras reações industriais, afetam bastante a estabilidade e o funcionamento das enzimas.

Assim, as proteínas podem ganhar estabilidade ou tornar-se menos estáveis quando em contato com os solventes orgânicos. Por exemplo, os cientistas sabiam que a ureia é uma das principais substâncias que desestabilizam o funcionamento das proteínas, enquanto o sorbitol é uma substância que contribui favoravelmente para a estabilidade.

No corpo humano, a ureia é um composto tóxico formado no fígado, sendo o resultado da quebra de proteínas em aminoácidos, que são fundamentais para o crescimento e a manutenção do corpo. A ureia é eliminada do organismo através da urina e do suor. Por outro lado, o sorbitol é uma substância responsável pelo gosto doce de diversas frutas, como a maçã e a ameixa. Apesar de sua capacidade de adoçar, o sorbitol não provoca cáries.

O objetivo dos pesquisadores era o de entender como o sorbitol contribui para a estabilidade da lipase BCL em uma solução de água e ureia. A presença da ureia prejudica a estabilidade da enzima, conseguindo simular os processos industriais que usam, em vez da água, os solventes orgânicos.

Os cientistas utilizaram simulações de computador para descrever, em detalhes, as interações que ocorrem entre a lipase e os diferentes solventes sorbitol, ureia e água. As moléculas de sorbitol, de ureia e de água competem, entre si, pela interação com a superfície da enzima. Os pesquisadores perceberam que a maneira como as moléculas dos solventes ficam distribuídas em torno da lipase determina se ela é estável ou instável.

Por exemplo, quando o sorbitol não está presente na mistura, a superfície da lipase prefere interagir com as moléculas de ureia. Com isso, as moléculas de água ficam afastadas da superfície da lipase, e a enzima torna-se instável, não podendo ser utilizada em processos industriais. No entanto, adicionando-se o sorbitol na mistura, a lipase passa a dar preferência à interação com a água, o que restaura a estabilidade da enzima.

A descoberta dos pesquisadores, que permite compreender como a estabilidade da lipase BCL é afetada por solventes orgânicos, possibilita melhorar a eficiência das enzimas nos processos industriais. E, de fato, a busca por processos industriais mais eficientes e com menor custo operacional é uma diretriz básica nas indústrias químicas.

 

Leia o artigo completo aqui

 

Pesquisa

OLIVEIRA, I. P; MARTÍNEZ, L. Molecular basis for competitive solvation of the Burkholderia cepacia lipase by sorbitol and urea, Phys. Chem. Chem. Phys., edição 31, jul. 2016.


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